Radio frequency magnetic field effects on molecular dynamics and iron uptake in cage proteins med./bio.

Es sollten die Wirkungen von hochfrequenten Magnetfeldern auf Ferritin und die zugrundeliegenden Mechanismen untersucht werden. Darüber hinaus sollte bestimmt werden, ob die Wirkungen solcher Felder, wie sie einer früheren Studie beschrieben wurden (d.h. Abnahme der Eisen-Chelat-Bildung nacch Exposition; siehe Céspedes und Ueno 2009), aufgrund von Energie-Verlust der Ferrihydrit-Nanopartikel unter Exposition bei dem Hochfrequenz-Feld zustandekommen.

Das Eisen-Cage-Protein ("Käfig-Protein") Ferritin ist ein naheliegender Kandidat, um die Wirkungen hochfrequenter Magnetfelder auf molekularer Ebene zu untersuchen, da es das höchste magnetische Netto-Moment aller Proteine hat, eine wesentliche biologische Rolle spielt und in allen Organismen von Bakterien bis Menschen vorhanden ist. Ferritin oxidiert schädliche Fe²⁺-Ionen, lagert diese in seinen Hohlraum und bildet so einen superparamagnetischen Ferrihydrit-Nanopartikel mit bis zu 4500 Eisen-Ionen. Apoferritin-Lösungen (Protein ohne inneres Ferrihydrit-Nanopartikel) wurden ebenfalls untersucht.

• isolierte (bio-)chemische Substanz (in vitro)
• Ferritin- und Apoferritin-Lösungen

Die Ergebnisse zeigten, dass die Exposition bei einem hochfrequenten Magnetfeld die Fähigkeit von nativem Ferritin verändert, Eisen aufzunehmen. Das hochfrequente Magnetfeld hatte jedoch keine Wirkung auf Ferritin ohne superparamagnetisches Nanopartikel (d.h. Apoferritin).
Die superparamagnetischen Nanopartikel in Ferritin erhöhen unter Exposition bei den hochfrequenten Magnetfeldern ihre innere Energie aufgrund einer Verzögerung zwischen der Magnetisierung und dem angelegtem Feld. Die Energie wird an den umliegenden "Protein-Käfig" abgegeben, was die molekularen Dynamiken und die Funktion des Proteins verändert. Dies führt unter einem Magnetfeld von 30 µT bei 1 MHz zu einer vermehrten Population mit schwach-energetischen Schwingungszuständen (wie mit der Raman-Spektroskopie gemessen). Nach zwei Stunden Exposition hatten die Proteine eine um 20 %-verminderte Eisen-Aufnahme-Rate.
Insgesamt eröffnen die Ergebnisse einen neuartigen Weg zur Untersuchung der nicht-thermischen biologischen Wirkungen hochfrequenter Magnetfelder auf molekularer Ebene. Die Autoren stellen die Hypothese auf, dass die Wirkung des hochfrequenten Magnetfelds auf Ferritin nicht nur von dem angelegten Feld abhängig ist, sondern auch von den magnetischen Eigenschaften des Ferrihydrit-Nanopartikels innerhalb von Ferritin.