Es sollten mögliche athermische Wirkungen von Mikrowellen auf die Rückfaltung (Umkehrbarkeit der räumlichen Faltung) von Myoglobin als Modell-Protein untersucht werden: 1) Es wurde die Rückfaltungs-Kinetik der Häm-Bindungsstelle und 2) die Konformations-Dynamik der sauren Myoglobin-Moleküle bei exponierten und nicht-exponierten Proben durch spezifische Fluoreszenz-Abnahme bei pH 3.0 untersucht (das Senken des pH-Werts verursacht die Zerstörung der hydrophoben Häm-Bindungsstelle).
Myoglobin wurde ausgesucht, da es aufgrund seiner gut bekannten hochauflösenden kristallographischen Struktur als gutes Modell zur Untersuchung von Protein-Wechselwirkungen mit elektromagnetischen Mikrowellen-Feldern betrachtet werden kann.
Exposition | Parameter |
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Exposition 1:
1,95 GHz
Modulationsart:
CW
Expositionsdauer:
kontinuierlich für 3 h
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Frequenz | 1,95 GHz |
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Typ | |
Expositionsdauer | kontinuierlich für 3 h |
Modulationsart | CW |
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Expositionsquelle |
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Aufbau | The sample (3 ml of solution) in a polystyrene cuvette (10 x 10 x 35 mm) was placed vertically in the waveguide where the incident E field (vertical) was maximum. |
Schein-Exposition | Eine Schein-Exposition wurde durchgeführt. |
Zusatzinfo | The sample temperature at the beginning was 25 ± 0.1°C, it increased to 30 ± 0.1°C in about 30 min, and it remained at that value for the rest of the exposure period. In order to provide a "sham" exposure for each experiment, a cuvette was placed into a thermal bath reproducing the same temperature time course as in the RF exposed sample. |
Messgröße | Wert | Typ | Methode | Masse | Bemerkungen |
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SAR | 51 mW/g | Mittelwert | bestimmt über Leistungsverlust | - | ± 1 mW/g |
Die Kinetik befeldeter Proben scheint durch das elektromagnetische Mikrowellen-Feld verlangsamt zu werden. Bei Vorhandensein elektromagnetischer Mikrowellen-Felder scheint die Neigung von Protein-Molekülen, spezifische Konformations-Sub-Zustände auszubilden, beeinflusst zu werden.
Veränderungen in der strukturellen Fluktuation, verursacht durch Mikrowellen-Störung, können den Aggregations-Prozess, der während der Protein-Faltung auftritt, unterschiedlich beeinflussen. Dies stellt ein mögliches Risiko für die Protein-Missfaltung dar.
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