この研究は、1.95 MHzのマイクロ波電磁界(MW-EMF)とミオグロビンとの相互作用の有無を調べた。ミオグロビンを選択した理由は、高解像度の結晶構造が既知であるため、MW-EMFとのタンパク質相互作用の研究に適したモデルと見なせるためである。pH 3.0のミオグロビン溶液を、マイクロ波電磁界に3時間ばく露(比吸収率は51±1 mW/ g)した後、Soretスペクトル領域の分子吸収測定によりヘム部位の折り畳みを分析した。データは、双指数関数モデルにフィットさせて評価した。その結果、ばく露サンプルの反応速度は遅くなった;さらに、ばく露サンプルのトリプトファニル寿命分布は、非ばく露サンプルのものに比べ、シャープになった;この知見は、MW-EMFの存在により、ミオグロビン分子の特定の立体配座が準安定状態(この状態においては、酸性の場合にミオグロビン分子は揺らぐ)になる可能性を示唆する、と報告している。
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To study possible nonthermal effects of microwaves on the refolding of myoglobin as model protein: 1) The refolding kinetics of the heme binding site, and 2) the conformational dynamics of acidic myoglobin molecules by intrinsic fluorescence decay at pH 3.0 (the lowering of pH causes the destruction of the hydrophobic binding site of the heme) in exposed and non-exposed samples were investigated.
Myoglobin was selected because it can be considered a good model to study protein interactions with microwave electromagnetic fields for its well-known high-resolution crystallographic structure.
周波数 | 1.95 GHz |
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タイプ |
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ばく露時間 | continuous for 3 h |
Modulation type | CW |
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ばく露の発生源/構造 |
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ばく露装置の詳細 | The sample (3 ml of solution) in a polystyrene cuvette (10 x 10 x 35 mm) was placed vertically in the waveguide where the incident E field (vertical) was maximum. |
Sham exposure | A sham exposure was conducted. |
Additional information | The sample temperature at the beginning was 25 ± 0.1°C, it increased to 30 ± 0.1°C in about 30 min, and it remained at that value for the rest of the exposure period. In order to provide a "sham" exposure for each experiment, a cuvette was placed into a thermal bath reproducing the same temperature time course as in the RF exposed sample. |
The kinetics of irradiated samples appear to be slowered by microwave electromagnetic field action. In the presence of microwave electromagnetic fields the propensity of protein molecules to populate specific conformational substates seems to be affected.
Changes in the structural fluctuation caused by microwave perturbation can affect differently the aggregation process that occurs competitively during the protein folding, so representing a potential risk for protein "misfolding."
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