Es sollten eventuelle Vorteile des Mikrowellen-gestützten Verdaus von Proteinen, im Vergleich zu herkömmlichen Protokollen, neu bewertet werden.
Drei Proteine unterschiedlicher Größe (Rinderserumalbumin, Cytochrom C und ß-Kasein) wurden tryptisch verdaut bei 37°C und 50°C. Die Proben wurden entweder durch Mikrowellen oder konventionell (Öl-Bad) erhitzt. Der Einfluss der Erhitzungs-Methode auf die Protein-Degradierung und die Peptid-Fragment-Bildung wurde mittels SDS-PAGE und MALDI-TOF untersucht. Nach 0 min, 1 min, 3 min, 5 min, 10 min, 30 min, 2 h und 16 h wurden Proben genommen. Die Trypsin-Aktivität wurde nach 1 min, 5 min und 10 min bei verschiedenen Temperaturen gemessen (37°C, 55°C, 60°C, 70°C und 80°C). Außerdem wurden die Auswirkungen einer ansteigenden elektrischen Feldstärke auf die Protein-Struktur von Rinderserumalbumin und Trypsin per Computer simuliert.
| Exposition | Parameter |
|---|---|
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Exposition 1:
2,45 GHz
Expositionsdauer:
nach 1, 5, 10 min Messung der Trypsin-Aktivität, nach 0, 1, 3, 5, 10, 30 min, 2 h, 16 h Messung des tryptischen Verdaus
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| Frequenz | 2,45 GHz |
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| Typ | |
| Expositionsdauer | nach 1, 5, 10 min Messung der Trypsin-Aktivität, nach 0, 1, 3, 5, 10, 30 min, 2 h, 16 h Messung des tryptischen Verdaus |
| Expositionsquelle |
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| Aufbau | microwave reactor equipped with a fiber-optic thermometer; experiments performed using G4 reaction vessels with a volume of 0.5 - 2 ml and 5 mm x 3 mm stir bars; cooling performed with compressed air; all experiments performed under temperature control, not with constant power |
| Messgröße | Wert | Typ | Methode | Masse | Bemerkungen |
|---|---|---|---|---|---|
| Leistung | 850 W | Maximum | - | - | - |
Die Experimente zeigten einen vergleichbaren, von der Heiz-Quelle unabhängigen Effekt auf den Zeit- und Temperatur-abhängigen tryptischen Verdau der drei Modell-Proteine. Es wurden keine unspezifischen Schnitte durch Mikrowellen-Exposition gefunden. Außerdem deuten die Computer-Simulationen der elektrischen Feldstärken, welche benötigt werden, um die Tertiärstruktur von Trypsin und Rinderserumalbumin zu beeinflussen, darauf hin, dass die in den kommerziellen Labor-Mikrowellen benutzten elektrischen Felder (ca. 3*104 V/m) 3-4 Größenordnungen zu gering sind, um die Enzym- oder Protein-Struktur zu beeinträchtigen.
Es traten keine Unterschiede zwischen der Mikrowellen-gestützten und der konventionellen Erhitzung auf. Die Autoren vermuten, dass zuvor berichtete Vorteile der Mikrowellen-gestützten Erhitzung auf inkorrekte Temperatur-Regulierungen zurückzuführen sind.
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