Es sollten die Auswirkungen elektromagnetischer Felder extrem niedriger Frequenz auf die katalytische Aktivität des Enzyms Meerrettich-Peroxidase untersucht werden.
Meerrettich-Peroxidase ist in vivo ein Membran-gebundenes Enzym und in dieser Hinsicht als unlöslich zu bezeichnen. In dieser Studie wurde die katalytische Aktivität sowohl von löslicher, wie auch von künstlich erzeugter unlöslicher Peroxidase in vitro untersucht. Hierbei wurde die Immobilisierung entweder durch ein Einschließen an einer Gelatine-Membran oder durch eine kovalente Anbindung an eine Nylon-Membran erreicht.
| Exposition | Parameter |
|---|---|
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Exposition 1:
50–400 Hz
Expositionsdauer:
1, 2, 3 und 4 Stunden
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| Frequenz | 50–400 Hz |
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| Typ | |
| Signalform |
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| Expositionsdauer | 1, 2, 3 und 4 Stunden |
| Expositionsquelle | |
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| Aufbau | A Plexiglas shelf held the samples parallel to the coils and was positioned in the middle of the structure between the two coils. |
| Zusatzinfo | Two coils were framed on a Plexiglas structure parallel to each other at distance of 10 cm. The temperature during the experiment was kept at 25°C. |
| Messgröße | Wert | Typ | Methode | Masse | Bemerkungen |
|---|---|---|---|---|---|
| magnetische Flussdichte | 1 mT | Effektivwert | gemessen | - | - |
Für die lösliche Peroxidase wurde sowohl eine positive wie auch negative Veränderung der prozentualen katalytischen Aktivität gefunden, die durch die Magnetfeld-Exposition verursacht wurde. Ein positives Maximum wurde hierbei bei 130 Hz registriert. Abhängig von der Art der Immobilisierung wurde ein positives Maximum bei 150 Hz (Einschluss) bzw. bei 170 Hz (kovalente Bindung) gefunden. Auf die unlösliche (immobilisierte) Form der Peroxidase konnte jedoch keine negative Auswirkung beobachtet werden.
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