Es sollte der Einfluss von elektromagnetischen Feldern auf die Schwingungsbanden von Rinderserumalbumin-Bindungen untersucht werden sowie die eventuelle biologisch-schützende Wirksamkeit von Trehalose (einem Disaccharid) auf die Stabilität der Sekundärstruktur dieses Proteins.
Zwei Proben unterschiedlicher wässriger Rinderserumalbumin-Lösungen wurden exponiert (teilweise mit 80 mg/ml Trehalose), und die Messungen wurden zwei und vier Stunden nach der Exposition vorgenommen.
Proteine liegen in unterschiedlichen Strukturen vor (beta-Faltblattstruktur und alpha-Helix-Struktur sind z.B. typische Sekundärstrukturen), die in der FTIR-Spektroskopie (eine Infrarot-Spektroskopie) unterschiedliche Schwingungsbanden erzeugen. Charakteristisch für Protein-Schwingungsspektren sind unterschiedliche Amid-Banden, welche durch die Schwingungen des Peptid- bzw. Protein-Rückgrats entstehen.
| Exposition | Parameter |
|---|---|
|
Exposition 1:
50 Hz
Expositionsdauer:
kontinuierlich für 2 h oder 4 h
|
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|
Exposition 2:
Expositionsdauer:
kontinuierlich für 2 h oder 4 h
|
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samples were exposed in eight groups: i) static magnetic field (SMF) + D2O ii) SMF + D2O-trehalose iii) 50 Hz magnetic field (AC) + D2O iv) AC + D2O-trehalose v) SMF + H2O vi) SMF + H2O-trehalose vii) AC + H2O viii) AC + H2O-trehalose
| Frequenz | 50 Hz |
|---|---|
| Typ | |
| Expositionsdauer | kontinuierlich für 2 h oder 4 h |
| Expositionsquelle | |
|---|---|
| Aufbau | pair of Helmholtz coils; samples placed between the coils |
| Schein-Exposition | Eine Schein-Exposition wurde durchgeführt. |
| Messgröße | Wert | Typ | Methode | Masse | Bemerkungen |
|---|---|---|---|---|---|
| magnetische Flussdichte | 1,8 mT | Maximum | gemessen | - | - |
| Frequenz | |
|---|---|
| Typ | |
| Expositionsdauer | kontinuierlich für 2 h oder 4 h |
| Expositionsquelle | |
|---|---|
| Aufbau | pair of Helmholtz coils; samples placed between the coils |
| Messgröße | Wert | Typ | Methode | Masse | Bemerkungen |
|---|---|---|---|---|---|
| magnetische Flussdichte | 200 mT | - | gemessen | - | - |
Nach den Expositionen der wässrigen H2O- und D2O-Protein-Lösungen für bis zu 4 h bei dem statischen Magnetfeld und dem extrem niederfrequenten Magnetfeld wurde eine Veränderung der Sekundärstruktur von Rinderserumalbumin beobachtet, was sich durch eine klare Abnahme der Stärken der Amid A- und Amid-I-Schwingungsbanden widerspiegelte. Dies veranlasste die Autoren zu der Annahme, dass ein Verlust an C=O- und C-N-Valenzschwingungen und NH-Bindungen in der Sekundärstruktur des Proteins auftrat.
Im Gegensatz dazu war das Rinderserumalbumin in der wässrigen Trehalose-Lösung nach der Exposition bei dem statischen Magnetfeld und dem extrem niederfrequenten Magnetfeld beinahe unverändert, was die Hypothese unterstützt, dass Trehalose das Protein vor elektromagnetischen Feldern schützen kann.
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