この研究は、ヒトグリオーマMO54細胞を用いて、無線周波(RF)電磁界ばく露がストレス応答遺伝子を活性化させるか否かを調べた。連続波1950 MHzへのばく露または擬似ばく露のばく露時間は最大2時間、比吸収率(SAR)は1、2、および10 W / kgであった。細胞増殖は、ばく露後0〜4日における細胞数で評価した。Hsp27およびHsp70の発現、ならびにリン酸化Hsp27(78Ser)タンパク質のレベルは、ウエスタンブロッティングで測定した。その結果、ばく露群および擬似ばく露群において、ばく露または擬似ばく露終了から4日目まで、増殖パターンは同様であった;2および10 W / kgのばく露群どちらでも、MO54細胞の増殖への影響は見られなかった;さらに、SARが1、2、または10 W / kgのいずれでも、またばく露時間が1時間および2時間どちらでも、ばく露群と擬似ばく露群の間に、Hsp27およびHsp70のタンパク質発現に有意差はなかった;しかし、10 W / kgのSARでの1および2時間のばく露は、リン酸化Hsp27(78Ser)のタンパク質レベルの有意な低下を生じさせた、と報告している。
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To study whether exposure to a radiofrequency field could act as an environmental insult to invoke a stress response in human glioma cells, using HSP27 and HSP70 (different heat shock proteins) as stress markers.
周波数 | 1,950 MHz |
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タイプ |
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特性 |
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ばく露時間 | continuous for 1 or 2 h |
Modulation type | CW |
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ばく露の発生源/構造 | |
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チャンバの詳細 | The exposure apparatus consisting of two single-mode resonator cavities for 1.8 GHz (based on the R18 waveguide) was placed in an ordinary incubator. |
ばく露装置の詳細 | Cells cultured in 35-mm dishes were placed on dish holders in the two waveguides, one for RF and one for sham exposure. A PC randomly determined which of the two waveguides was exposed. |
Sham exposure | A sham exposure was conducted. |
Additional information | None of the exposure conditions produced a rise in temperature greater than 0.1 °C. Other cells were treated at 43 °C for 2 or 3 h as a positive control. |
Sham-exposed and exposed cells demonstrated a similar growth pattern up to 4 days after exposure. Exposure at both 2 and 10 W/kg did not affect the growth of the cells. In addition, there were no significant differences in protein expression of HSP27 and HSP70 between sham-exposed and exposed cells at a SAR of 1, 2, or 10 W/kg for 1 and 2 h. However, exposure at a SAR of 10 W/kg for 1 and 2 h decreased the protein level of phosphorylated Hsp27 significantly.
The data suggest that although exposure to a 1950 MHz radiofrequency field has no effect on cell proliferation and expression of HSP27 and HSP70, it may inhibit the phosphorylation of HSP27 at serine 78 in MO54 cells (HSP27 is phosphorylated at three phosphorylation sites (serine 15, serine 78, and serine 82) by protein kinases. In this investigation, an anti-HSP27 antibody that is specific for phosphorylated HSP27 (serine 78) was used).
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